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—— 中國食品雜志社
為獲得白假絲酵母（Candida albicans）環(huán)核苷酸磷酸二酯酶2（phosphodiesterases 2，PDE2），以C. albicans基因組為模板，經(jīng)聚合酶鏈式反應擴增獲得目的基因，構(gòu)建重組質(zhì)粒pET28a-C. albicans pde2，轉(zhuǎn)化至大腸桿菌BL21中，獲得穩(wěn)定表達的基因工程菌。所表達的蛋白通過親和層析柱（Ni-NAT）、離子交換層析柱（Q-Sepharose）和分子篩層析柱（Sephacryl S200）逐步進行純化。應用高效液相色譜方法測定純化的PDE2蛋白（約62 kDa）對單底物及雙底物的水解特性，證明PDE2在0.385 mg/mL質(zhì)量濃度下，對0.4 mmol/L cAMP和cGMP的水解率達到60%～70%，且對底物cAMP具有更高的親和力，并確定該酶具有較高生物學活性和穩(wěn)定性，為該蛋白的晶體學解析及在C. albicans中的生理病理機制研究提供理論依據(jù)。
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