領學術科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
借助pACYCDuet-1和pET28a雙質(zhì)粒共表達系統(tǒng)，構建攜帶Agrobacterium radiobacter來源扁桃酸消旋酶（Ar mandelate racemase，ArMR）、Lactobacillus harbinensi來源D-扁桃酸脫氫酶（Lh D-mandelate dehydrogenase，LhDMDH）和Exiguobacterium sibiricum DSM 17290來源L-亮氨酸脫氫酶（Es L-leucine dehydrogenase，EsLeuDH）編碼基因的重組大腸桿菌，將其命名為E. coli BL21（DE3）/pACYCDuet-1-EsLeuDH-LhDMDH:pET28a-ArMR。在低溫、低濃度誘導劑的誘導下，該重組菌成功表達了具有各自催化活性的3 種重組酶，其發(fā)酵液中LhDMDH、EsLeuDH和ArMR的活性分別為195.8、56.2 U/mL和174.5 U/mL。以誘導后的全細胞為催化劑、D,L-扁桃酸為底物，在D,L-扁桃酸初始濃度50 mmol/L、pH 9.5的500 mmol/L NH4Cl-NH3·H2O緩沖液體系下，180 r/min、30 ℃反應48 h后，L-苯甘氨酸得率可達77.48%，其對映體過量值大于99%。本研究具有較大的產(chǎn)業(yè)化潛力，為實現(xiàn)L-苯甘氨酸規(guī)模化的生物合成奠定了堅實的基礎。
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