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—— 中國食品雜志社
為了研究烹飪過程肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)的變化規(guī)律，本研究以不同熟度（未加熱處理（對照組）、一分熟、三分熟、五分熟、七分熟、全熟和過熟）的牛背最長肌肌原纖維蛋白為研究對象，分析比較在熟制過程中，烹飪熟度對蛋白聚集特性、氧化程度的影響，并檢測蛋白二級結(jié)構(gòu)相對含量的變化。結(jié)果表明，烹飪過程明顯影響肌原纖維蛋白的聚集行為、氧化特性和結(jié)構(gòu)特性。從對照組到過熟，隨著烹飪熟度的增加，肌原纖維蛋白在溶液中的狀態(tài)逐漸由聚集向解聚轉(zhuǎn)化；蛋白羰基含量逐漸升高，表面疏水性、巰基含量呈現(xiàn)先升高后降低的變化趨勢；二酪氨酸熒光強度、內(nèi)源熒光強度隨熟度的變化呈現(xiàn)先升高后降低然后又升高的U型變化趨勢；衰減全反射傅里葉變換紅外光譜分析結(jié)果表明，五分熟是肌原纖維蛋白二級結(jié)構(gòu)相對含量發(fā)生變化的拐點，從對照組到五分熟，蛋白β-折疊相對含量降低，α-螺旋相對含量保持穩(wěn)定，蛋白主要以分子內(nèi)聚集為主，從五分熟到過熟，β-折疊相對含量逐漸增加，α-螺旋相對含量先升高后降低，蛋白以分子間聚集為主。通過十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳分析發(fā)現(xiàn)，肌球蛋白重鏈、α-肌動素和肌動蛋白3 種蛋白參與了肌原纖維蛋白的熱聚集行為，在熟制過程中，肌球蛋白重鏈和肌動蛋白灰度總體呈現(xiàn)先升高后降低的變化趨勢，α-肌動素的灰度則總體呈現(xiàn)持續(xù)增大的變化趨勢，具體變化機制有待進一步研究。本研究結(jié)果可為西餐牛排煎制工藝優(yōu)化和品質(zhì)控制提供理論依據(jù)。
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