領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
建立一種幾丁質(zhì)酶（chitinase，ChiA）和β-N-乙酰基己糖胺酶HJ5N協(xié)同催化體系，可實(shí)現(xiàn)一步反應(yīng)降解膠體幾丁質(zhì)制備N-乙酰氨基葡萄糖（N-acetylglucosamine，GlcNAc），探討不同因素對雙酶協(xié)同催化體系的影響和雙酶協(xié)同作用機(jī)制。結(jié)果表明，雙酶協(xié)同催化體系的最適反應(yīng)溫度為30?℃，最適反應(yīng)pH值為6，ChiA與HJ5N添加比（加酶量（U）計(jì)）為2∶1。在最優(yōu)反應(yīng)條件下以90?g/L蝦殼幾丁質(zhì)（膠體幾丁質(zhì)30.3?g/L）為底物時(shí)，GlcNAc產(chǎn)量為17.55?mg/mL，收率達(dá)到58%。ChiA與HJ5N的協(xié)同作用機(jī)制主要表現(xiàn)在HJ5N可保證中間產(chǎn)物幾丁二糖(GlcNAc)2快速被轉(zhuǎn)化為GlcNAc，有效解除(GlcNAc)2對ChiA的抑制作用，從而實(shí)現(xiàn)雙酶協(xié)同高效催化降解膠體幾丁質(zhì)制備GlcNAc。這為酶法降解膠體幾丁質(zhì)制備GlcNAc的工業(yè)應(yīng)用提供了一種有效策略。
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