領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
通過微波處理β-乳球蛋白（β-lactoglobulin，β-LG）得到去折疊態(tài)β-乳球蛋白（unfolded-β-lactoglobulin，U-β-LG），采用熒光光譜、紫外-可見光譜、圓二色光譜的方法研究表沒食子兒茶素沒食子酸酯（epigallocatechin gallate，EGCG）與U-β-LG的相互作用機制。結(jié)果表明，EGCG能與β-LG和U-β-LG相互作用形成復(fù)合物。它們相互之間均主要為疏水作用力。在298?K時，EGCG與β-LG和U-β-LG的結(jié)合距離分別為3.188?nm和2.875?nm。EGCG的結(jié)合使β-LG和U-β-LG的二、三級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，表面疏水性降低。與天然β-LG相比，U-β-LG與EGCG具有更大的結(jié)合強度，結(jié)合后的U-β-LG發(fā)生更大的結(jié)構(gòu)變化。
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