領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
為明晰糠硫醇生物轉(zhuǎn)化機制，將來源于釀酒酵母（Saccharomyces cerevisiae）G20的胱硫醚β-裂解酶（cystathionine β-lyase，Str3p）在大腸桿菌（Escherichia coli）中實現(xiàn)異源表達(dá)，并驗證其催化性質(zhì)。正交設(shè)計試驗優(yōu)化大腸桿菌基因工程菌蛋白表達(dá)的誘導(dǎo)條件，其最適誘導(dǎo)表達(dá)條件為誘導(dǎo)溫度20 ℃、異丙基硫代半乳糖苷濃度0.5 mmol/L、誘導(dǎo)時間13 h。該條件下獲得的菌體經(jīng)超聲破碎和鎳柱親和層析，純化得到的可溶性Str3p分子質(zhì)量約為52 kDa，其表達(dá)量達(dá)1.26 mg/mL，較優(yōu)化前的表達(dá)量和酶活力分別提高41.7%和38.6%。實驗發(fā)現(xiàn)Str3p能夠催化裂解半胱氨酸-糠醛加合物生成糠硫醇，且催化過程受pH值影響較大，在pH 8.0時糠硫醇產(chǎn)量達(dá)到47 μmol/L。本研究確定Str3p在E.coli BL21中的異源表達(dá)及催化特性，為生物轉(zhuǎn)化合成天然糠硫醇提供新的參考途徑。
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