領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
以大豆分離蛋白（soy protein isolate，SPI）為原料，在特定pH值條件下（pH 7.0、5.9）靜態(tài)加熱處理（95 ℃、30 min）誘導(dǎo)SPI自組裝形成納米顆粒，分別記作HSPI及HSPI（pH 5.9）。進(jìn)一步以姜黃素為模型疏水性活性物質(zhì)，較系統(tǒng)地比較均質(zhì)及超聲處理對(duì)不同結(jié)構(gòu)的蛋白顆粒荷載姜黃素的影響。熒光光譜結(jié)果表明，SPI、HSPI和HSPI（pH 5.9）均可與姜黃素發(fā)生疏水相互作用，使蛋白發(fā)生熒光猝滅并提高姜黃素的水分散性。熱處理可顯著提高蛋白顆粒的表面疏水性，其中HSPI（pH 5.9）的粒徑分布更均一（多相分散系數(shù)＜0.2），且較SPI與姜黃素有更高的結(jié)合力。通過(guò)均質(zhì)或超聲處理，SPI、HSPI和HSPI（pH 5.9）可進(jìn)一步通過(guò)疏水驅(qū)動(dòng)作用荷載姜黃素形成富載姜黃素的納米顆粒。與SPI及HSPI相比，HSPI（pH 5.9）的核-殼結(jié)構(gòu)有利于蛋白與姜黃素在超聲過(guò)程中發(fā)生共組裝，形成形態(tài)均一且性質(zhì)穩(wěn)定的納米顆粒，顯著提高了姜黃素的水溶性及貯藏穩(wěn)定性。
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