領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
研究了胰蛋白酶在合成高分子聚苯乙烯陰離子交換樹脂上的固定化技術(shù),固定化酶的動力學(xué)性質(zhì)以及穩(wěn)定性特征。陰離子交換樹指GM201經(jīng)預(yù)處理除去雜質(zhì)后與偶聯(lián)劑成二醛反應(yīng),再與胰蛋白酶反應(yīng),可把酶固定化在載體上。動力學(xué)分析表明:固定化胰蛋白酶的K_m(米氏常數(shù))值高于溶液酶,最適溫度及最適pH值均有較大變化。穩(wěn)定性試驗表明:固定化酶的熱穩(wěn)定性低于溶液酶,在微酸性,中性及堿性介質(zhì)中的穩(wěn)定性高于溶液酶。用固定化胰蛋白酶水解酪蛋白及提取大豆胰蛋白酶抑制劑的試驗結(jié)果表明,固定化酶具有良好的操作穩(wěn)定性。
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