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駝乳蛋白α-淀粉酶抑制活性肽的制備與鑒定
來源:食品科學(xué)網(wǎng) 閱讀量: 194 發(fā)表時間: 2020-12-03
作者: 蘇娜,伊麗,吉日木圖
關(guān)鍵詞: 駝乳蛋白;酶解;生物活性肽;α-淀粉酶抑制活性;鑒定
摘要:

利用堿性蛋白酶和木瓜蛋白酶對駝乳蛋白進(jìn)行水解,對其酶解工藝、α-淀粉酶抑制活性、氨基酸組成、分子質(zhì)量分布以及肽段序列進(jìn)行比較研究,以期獲得高活性的α-淀粉酶抑制活性肽。結(jié)果表明,酶解可提高駝乳蛋白的α-淀粉酶抑制作用。相對于堿性蛋白酶,在木瓜蛋白酶用量4%、酶解溫度55 ℃、酶解pH 7.0、酶解時間2 h的最佳工藝條件下,水解駝乳蛋白獲得的多肽具有更高的α-淀粉酶抑制活性。肽序列分析顯示堿性蛋白酶和木瓜蛋白酶水解駝乳蛋白制備的多肽分別鑒定出110 種和69 種肽段,其中IPLPLPLPLP和LPLPLPLR為最有效的α-淀粉酶抑制活性肽。因此,駝乳蛋白可以成為功能性食品或保健品中控制糖尿病有效成分的潛在來源。

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