領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
用剛果紅法測定β-1,3-1,4-葡聚糖酶的酶活力，研究重組釀酒酵母(S.cerevisiae)菌株SC-βG分泌表達的重組β-1,3-1,4-葡聚糖酶的部分酶學(xué)性質(zhì)，并與出發(fā)菌株枯草芽孢桿菌(B.subtilis)表達的原始酶的性質(zhì)進行比較。結(jié)果表明，重組酶保持了與原始酶相同的底物專一性。 重組酶的最適反應(yīng)溫度為35℃，而原始酶為55℃。重組酶的熱穩(wěn)定性也發(fā)生了改變，40℃熱處理20min只保留63.4%的最初酶活力，但溫度再升高時對熱處理敏感度降低，70℃的熱處理20min仍保留45.9%的最初酶活力；而原始酶50℃時穩(wěn)定，60℃以上的熱處理酶活力損失很大。與原始酶相比，重組酶的最適pH值下降為pH5.0，而原始酶為pH6.5；相比原始酶在pH7.0有最大穩(wěn)定性，重組酶在pH5.5時有最大穩(wěn)定性。重組β-1,3-1,4-葡聚糖酶的最適反應(yīng)條件與原始酶相比更接近啤酒的實際生產(chǎn)條件。
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