領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
本實(shí)驗(yàn)采用超高效液相色譜-四極桿飛行時(shí)間質(zhì)譜（ultra-performance liquid chromatography-quadrupole time-of-flight mass spectrometry，UPLC-QTOF-MS）和核磁共振（nuclear magnetic resonance spectroscopy，NMR）氫譜、碳譜鑒定從番茄葉中提取并純化的番茄堿；利用紫外光譜法、分子熒光光譜法和分子對(duì)接技術(shù)研究番茄堿對(duì)乙酰膽堿酯酶（acetylcholinesterase，AChE）活性的影響，同時(shí)探究番茄堿與AChE的結(jié)合方式，為番茄堿的神經(jīng)保護(hù)機(jī)制提供理論依據(jù)。結(jié)果表明，純化產(chǎn)物經(jīng)UPLC-QTOF-MS和1H?NMR、13C?NMR分析確定為番茄堿。利用紫外光譜法檢測(cè)出番茄堿可部分抑制AChE的催化活性，并且番茄堿對(duì)AChE的抑制作用為競(jìng)爭(zhēng)性抑制。分子熒光光譜顯示，經(jīng)番茄堿處理的AChE蛋白在340?nm波長(zhǎng)處的發(fā)射熒光強(qiáng)度下降，并出現(xiàn)紅移現(xiàn)象；Autodock分子對(duì)接技術(shù)分析結(jié)果顯示，番茄堿與AChE蛋白中的Ser293、Phe295、Phe338、Phe297、Ser125、Gly121、Ser203、Glu202、Gly120、His447、Gly448、Ile451、Trp86、Tyr124、Tyr337、Tyr341、Ile294形成疏水相互作用并與其中的Trp86形成氫鍵，表明AChE的微環(huán)境發(fā)生了變化，競(jìng)爭(zhēng)性地干擾了底物乙酰膽堿與AChE的結(jié)合。因此，番茄堿是通過(guò)形成氫鍵和疏水作用的方式抑制AChE活性。
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