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—— 中國食品雜志社
食源性血管緊張素轉(zhuǎn)化酶（angiotensin Ⅰ-converting enzyme，ACE）抑制肽可有效抑制生物體內(nèi)ACE活性，進(jìn)而起到降壓療效，且作用溫和，無副作用，是高血壓治療的理想藥物，但其分子作用機(jī)制一直未有明確解釋。本實驗選取4 個代表性食源ACE抑制二肽（Gly-Phe、Gly-Tyr、Val-Phe、Ile-Tyr）為研究對象，采用柔性分子對接的方法研究它們與ACE的相互作用模型與分子機(jī)理。分子對接結(jié)果表明：氫鍵、親水、疏水、靜電等作用力同時對二肽與ACE的結(jié)合有貢獻(xiàn)，但以氫鍵作用為主；ACE分子中Ala354、Glu384、Arg522等氨基酸殘基為二肽與其結(jié)合的重要活性位點；ACE抑制二肽中氮端氨基對其抑制活性影響顯著。通過以上分子機(jī)理研究可為指導(dǎo)開發(fā)強(qiáng)活性ACE抑制肽提供理論指導(dǎo)。
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