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—— 中國食品雜志社
以牛乳酪蛋白為底物，先經(jīng)胃蛋白酶水解，再經(jīng)胰蛋白酶水解，從水解物中分離獲得血管緊張素轉化酶（angiotensin converting enzyme，ACE）抑制肽并確定其氨基酸序列。酪蛋白的雙酶水解物經(jīng)超濾和葡聚糖凝膠色譜分離，分離得到3 個組分，收集高ACE活性抑制效果組分Ⅱ和Ⅲ。采用離子色譜法分析水解片段的氨基酸組成，液相色譜-質譜法分析水解片段的氨基酸序列，采用固相合成法制備獲得的短肽片段，用分光光度法檢測ACE活性抑制效果。結果表明，組分Ⅱ包含纈氨酸、絲氨酸、脯氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、谷氨酸、天冬氨酸、酪氨酸，共8 種氨基酸，組分Ⅲ包含痕量的絲氨酸和酪氨酸；將組分Ⅱ和Ⅲ經(jīng)液相色譜-質譜分析，獲得8 個片段，其中，αs2-f（56～57）∶YS、αs2-f（98～107）∶YQKFPQYLQY和κ-f（52～61）∶INNQFLPYPY具有ACE活性抑制作用，其IC50值分別為11.89、11.75 μg/mL和421 μg/mL。
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