領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
本實(shí)驗(yàn)采用掃描電子顯微鏡、X射線衍射、拉曼、紅外等現(xiàn)代光譜技術(shù)和數(shù)據(jù)庫(kù)、計(jì)算軟件等，層層剖析豬心肌高鐵肌紅蛋白（pig metmyoglobin，pMetMb）凍干粉的結(jié)構(gòu)特征和分子動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)信息。結(jié)果表明，pMetMb凍干粉表觀呈明顯的棱狀結(jié)晶體，結(jié)晶度為（95.60±1.37）%，三晶胞軸長(zhǎng)不相等（a≠b≠c），可歸屬于高晶度含水單斜結(jié)晶體。根據(jù)晶體數(shù)據(jù)庫(kù)同類化合物比對(duì)，得到pMetMb肽鏈和heme-Fe的關(guān)鍵基團(tuán)來源；經(jīng)拉曼和紅外光譜解析和推算，pMetMb肽鏈均有α螺旋、β折疊、β轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲4 種蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)，分別占50%、14%、24%和12%；分別由3 個(gè)酰胺區(qū)中C=O、C=C、C-N、-COO－、C-H、N-H的不同振動(dòng)形式所產(chǎn)生；六配位低自旋的Fe-C-N形成heme-Fe3+。因此，pMetMb為六配位低自旋構(gòu)象，是結(jié)構(gòu)緊密、性質(zhì)穩(wěn)定的球狀蛋白質(zhì)。
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