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—— 中國(guó)食品雜志社
對(duì)刺參體內(nèi)2?種天冬氨酸蛋白酶——組織蛋白酶D（cathepsin?D，Cat?D）和組織蛋白酶E（Cat?E）的酶學(xué)性質(zhì)進(jìn)行探討，并考察兩者可能在刺參自溶中的參與作用。先用Tris-HCl緩沖溶液提取刺參體壁中的粗酶，采用特異性熒光底物法測(cè)定Cat?D和Cat?E的酶學(xué)性質(zhì)。結(jié)果表明，Cat?D和Cat?E的最適pH值分別為5.0和4.0，分別在60?℃和40?℃呈現(xiàn)最大酶活性，兩者在20～40?℃活性均較為穩(wěn)定。Zn2＋、Cu2＋、Fe2＋、Fe3＋、Mn2＋可抑制Cat?D的活性，抑制率分別為86%、76.3%、29.2%、56.5%和48.5%。Fe3＋、Fe2＋、Cu2＋可抑制Cat?E的活力，抑制率分別為99.1%、82.2%和28.6%。Pepstatin?A、Z-Leu-Leu-Leu-H、苯甲基磺酸氟、1,10-菲啰啉能夠抑制兩者活性，抑制率分別約為98%～99%、65%～78%、30%～35%、19%～23%。二硫蘇糖醇、L-Cys和乙二胺四乙酸則可將兩者活性分別提升30.4%～31.1%、7.58%～9.64%、6.6%～7.9%。結(jié)果表明，刺參Cat?D和Cat?E為2?種具有一定金屬離子敏感性和依賴性的天冬氨酸蛋白酶，其活性中心有絲氨酸和半胱氨酸參與其活性調(diào)節(jié)，且兩者很有可能參與刺參自溶過(guò)程中蛋白質(zhì)的降解。
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