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翡翠貽貝副肌球蛋白的特性及在模擬胃腸液中的消化
來(lái)源:食品科學(xué)網(wǎng) 閱讀量: 170 發(fā)表時(shí)間: 2019-06-11
作者: 鄒 睿,張凌晶,鐘 嬋,翁 凌,林麗云,李鈺金,劉光明,曹敏杰
關(guān)鍵詞: 副肌球蛋白;翡翠貽貝;分離純化;穩(wěn)定性;模擬胃腸液消化
摘要:

為探究貝類副肌球蛋白(paramyosin,PM)的熱穩(wěn)定性、pH值穩(wěn)定性及其在模擬胃腸液中的消化特性,以翡翠貽貝(Perna viridis)為對(duì)象,利用硫酸銨鹽析和羥基磷灰石柱層析等方法,從肌肉中純化PM,采用肽質(zhì)量指紋圖譜法對(duì)其進(jìn)行鑒定,利用圓二色譜測(cè)定其二級(jí)結(jié)構(gòu)及熱變性溫度。結(jié)果顯示,翡翠貽貝PM分子質(zhì)量為99.5 kDa;肽質(zhì)量指紋圖譜分析獲得26 個(gè)肽段,共330 個(gè)氨基酸殘基,與地中海貽貝(Mytilus galloprovincialis)PM的序列一致性達(dá)到100%,表明純化的蛋白為PM。圓二色譜結(jié)果顯示,PM呈現(xiàn)典型的α-螺旋結(jié)構(gòu),其熱變性溫度為(56.3±0.2)℃。在30~100 ℃熱處理30 min,PM未出現(xiàn)沉淀聚集現(xiàn)象,在pH 6~11范圍內(nèi)也較穩(wěn)定,但當(dāng)pH≤5時(shí)穩(wěn)定性差,出現(xiàn)沉淀聚集現(xiàn)象。與胃蛋白酶、胰蛋白酶及胰凝乳蛋白酶對(duì)PM的單獨(dú)消化作用相比,3 種酶連續(xù)作用可使PM有效降解,但仍有分子質(zhì)量30 kDa的片段未被完全消化。本研究表明,翡翠貽貝PM具有較好的耐熱性及耐消化性,為貽貝深加工及PM的后續(xù)研究提供一定理論參考。

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