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—— 中國食品雜志社
利用多重光譜技術（熒光光譜、同步熒光光譜、紫外-可見光譜、傅里葉變換紅外光譜）研究VD3與大豆分離蛋白的相互作用。結果表明：VD3能對大豆分離蛋白的內源熒光進行靜態(tài)猝滅。VD3與大豆分離蛋白在不同溫度下相互作用的表觀結合常數(shù)分別為1.245×104（293 K）、1.250×104（298 K）、3.531×104（306 K）L/mol，對應的結合位點數(shù)分別為0.973 3、0.992 4和1.094 2；結合距離r＝2.92，其結合時通過非輻射能力轉移而促使蛋白質熒光猝滅。熱力學數(shù)據(jù)分析結果表明：VD3與大豆分離蛋白的反應是自發(fā)的吸熱過程，其相互作用的主要作用力是靜電相互作用和疏水相互作用。同步熒光光譜和紫外-可見光譜結果顯示，VD3的添加使大豆分離蛋白構象發(fā)生改變，芳香氨基酸殘基的微環(huán)境由疏水性向親水性變化。傅里葉變換紅外光譜結果表明VD3引起大豆分離蛋白的二級結構發(fā)生改變。
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