領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
針對(duì)乳鏈菌肽(nisin)抑菌譜窄的缺點(diǎn)，選擇對(duì)抗菌譜較廣且具有較強(qiáng)抗性的牛乳鐵蛋白氨基末端多肽(rbLF-N)為材料，構(gòu)建融合基因Nisin-rbLF-N。將融合基因克隆到原核表達(dá)載體pGEX-4T1 中，轉(zhuǎn)化E. coli BL21(DE3)進(jìn)行誘導(dǎo)表達(dá)，將誘導(dǎo)表達(dá)的產(chǎn)物進(jìn)行Tricine-SDS-PAGE 蛋白電泳及抑菌活性檢測(cè)。結(jié)果表明，克隆菌經(jīng)誘導(dǎo)后可表達(dá)出可觀的融合蛋白，融合蛋白以包涵體形式存在，包涵體經(jīng)洗滌、尿素溶解、復(fù)性后具有抗菌生物活性。
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