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—— 中國食品雜志社
毛霉蛋白酶對大豆蛋白有較高的水解效率以及對蛋白水解物具有良好的脫苦效果，因此在大豆多肽的制備方面顯示出很好的應(yīng)用前景。為了開發(fā)這一蛋白酶系，采用硫酸銨鹽析、羧甲基瓊脂糖凝膠陽離子交換層析及苯基瓊脂糖凝膠疏水層析對其進(jìn)行分離純化，從雅致放射毛霉AS3.2778的發(fā)酵麩曲中純化得到兩個酸性蛋白酶組分Pa1和Pa2。電泳分析并結(jié)合凝膠色譜確定純化的兩個組分均是單體酶，其分子質(zhì)量分別在35ku和33ku。對其性質(zhì)研究發(fā)現(xiàn)：Pa1在pH5.5、50℃有最大催化活性，Pa2在pH4.5、50℃有最大催化活性；兩者在溫度低于40℃，酸性的環(huán)境(pH4.0～7.0)中有很好的穩(wěn)定性；濃度10μmol/L的Pepstatin A可以完全抑制這兩種蛋白酶的活性，表明Pa1和Pa2屬于天冬氨酸蛋白酶家族；金屬離子對兩者的活性影響不顯著，其中僅Cu2+、Zn2+對Pa1有弱的抑制作用，而Mn2+、Co2+、Cu2+對Pa2有弱的抑制作用；Pa1和Pa2具有相同的肽鍵選擇性，并且與雅致放射毛霉堿性蛋白酶Pb1存在一定的肽鍵選擇互補性；Pa2的N端氨基酸序列為：GTGTVPVTDY，這與來源于根霉屬微生物的酸性蛋白酶有很高的同源性。
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