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—— 中國(guó)食品雜志社
為研究熱激對(duì)產(chǎn)氣莢膜梭菌（Clostridium perfringens）芽孢內(nèi)膜蛋白的影響，以25 ℃處理為空白對(duì)照，通過(guò)粒徑分布、表面疏水性、紫外吸收光譜、內(nèi)源熒光光譜和拉曼光譜指標(biāo)表征不同熱激溫度（37、75、95 ℃）處理20 min后芽孢內(nèi)膜蛋白理化特性的變化。結(jié)果表明：產(chǎn)氣莢膜梭菌芽孢內(nèi)膜蛋白在不同溫度熱激作用下存在明顯差異。與空白組相比，37 ℃處理對(duì)芽孢內(nèi)膜蛋白無(wú)明顯影響，其蛋白粒徑分布、氨基酸微環(huán)境、表面疏水性和二級(jí)結(jié)構(gòu)均未發(fā)生顯著變化。75 ℃熱激后芽孢內(nèi)膜蛋白粒徑分布均一穩(wěn)定，紫外光譜和熒光光譜強(qiáng)度顯著增強(qiáng)，表面疏水性明顯增加，其二級(jí)結(jié)構(gòu)中α-螺旋結(jié)構(gòu)含量下降3.17%、β-折疊結(jié)構(gòu)含量降低3.94%、無(wú)規(guī)卷曲比例上升8.31%；95 ℃熱激后芽孢內(nèi)膜蛋白結(jié)構(gòu)被破環(huán)，蛋白質(zhì)發(fā)生明顯的聚集或變性，粒徑分布向大粒徑方向顯著移動(dòng)。結(jié)果表明，75 ℃熱激可有效影響產(chǎn)氣莢膜梭菌芽孢內(nèi)膜蛋白的理化特性，熱激后芽孢內(nèi)膜蛋白的疏水位點(diǎn)暴露，氨基酸殘基暴露，二級(jí)結(jié)構(gòu)發(fā)生了明顯變化。本研究為進(jìn)一步解析熱激對(duì)產(chǎn)氣莢膜梭菌芽孢內(nèi)膜蛋白功能特性的影響提供了一定理論基礎(chǔ)。
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