領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
以實驗室自制黃粉蟲凝乳酶（Tenebrio molitor rennet，TMR）為對象，研究不同溫度對TMR凝乳行為和水解特性的影響，并通過傅里葉紅外光譜和激光共聚焦顯微鏡表征凝乳的結(jié)構(gòu)。結(jié)果表明，隨溫度的升高，TMR凝乳的持水力顯著增大（P＜0.05），粒徑、表觀黏度和儲能模量（G’）均先增大后減小（P＜0.05），粒徑和表觀黏度在45 ℃分別達到最大值15.07和0.51；TMR酶解產(chǎn)生的酪蛋白糖巨肽含量和水解度在45～55 ℃差異不顯著（P＞0.05）；二級結(jié)構(gòu)和微觀結(jié)構(gòu)表明，45 ℃時TMR凝乳的柔韌性、穩(wěn)定性和致密性最好。與商品凝乳酶（commercial rennet，CR）相比，TMR凝乳的持水力、乳清OD值在45 ℃逐漸趨于穩(wěn)定，凝乳粒徑顯著大于CR凝乳，形成連續(xù)不規(guī)則且較為致密的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，凝乳性能較好。因此，45 ℃可作為TMR的最佳凝乳溫度。本研究可為新型昆蟲凝乳酶的開發(fā)及其應(yīng)用提供理論依據(jù)和參考。
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