領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
采用熒光光譜、紫外-可見光譜、傅里葉變換紅外光譜和分子對接方法，研究中性條件下β-伴大豆球蛋白（β-conglycinin，7S）、大豆球蛋白（glycinin，11S）與表沒食子兒茶素沒食子酸酯（(–)-epigallocatechin-3-gallate，EGCG）的相互作用。結(jié)果表明，在中性條件下EGCG與7S/11S蛋白之間存在相互作用，并誘導(dǎo)了氨基酸殘基微環(huán)境發(fā)生變化。EGCG通過動(dòng)態(tài)和靜態(tài)方式猝滅7S/11S蛋白內(nèi)源熒光。與7S蛋白相比，EGCG對11S蛋白的親和力更高。EGCG與7S/11S蛋白的反應(yīng)自發(fā)進(jìn)行，兩者主要通過氫鍵和范德華力形成物質(zhì)的量比1∶1的復(fù)合物。EGCG能夠降低7S/11S蛋白的表面疏水性，并隨著EGCG濃度的增加，11S蛋白變化更加明顯。傅里葉變換紅外光譜和分子對接研究表明除氫鍵外，疏水相互作用也參與了復(fù)合物的形成。EGCG結(jié)合導(dǎo)致7S/11S蛋白二級結(jié)構(gòu)發(fā)生不同變化，使蛋白質(zhì)發(fā)生解折疊。
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